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睡後聞香氣 增強記憶力
貼出者為 c00hpl00 於Friday, March 09 @ 17:18:36 CST(1363閱讀)
$topictext

從蛋白質交互關係研究結核菌的毒性路徑
貼出者為 TerryYeh 於Thursday, March 08 @ 17:55:01 CST(1255閱讀)
$topictext 當結核菌(Mycobacterium tuberculosis, Mtb)的基因體定序完成後,許多的資訊讓研究人員能夠充份的應用。

尋找轉錄起始的染色質特徵
貼出者為 TerryYeh 於Thursday, March 08 @ 17:00:55 CST(1241閱讀)
$topictext 真核生物的基因轉錄,伴隨著核體(nucleosome)的乙醯化和甲基化作用,發生在啟動子附近區域,但其他位置的染色體組蛋白(histone)修飾地點和角色依然是不清楚的。

腦內時鐘有可偵測到千分之一秒
貼出者為 c00hpl00 於Thursday, March 08 @ 16:24:12 CST(1281閱讀)
$topictext

腦傷抑制抽煙的慾望
貼出者為 c00hpl00 於Wednesday, March 07 @ 18:03:41 CST(1444閱讀)
$topictext

AFM 計算
貼出者為 derfeng 於Wednesday, March 07 @ 10:59:36 CST(1197閱讀)
$topictext 1996年德國Grubmller 教授在SCIENCE期刊上發表利用分子模擬方法模擬原子力顯微鏡,計算Biotin與Streptavidin交互作用力,此方法稱之為Steered Molecular Dynamics(SMD),SMD的原理如下:
1. 設定一虛擬原子(Vatom)與被施加力原子(Patom)。
2. 虛擬原子以ㄧ固定速度往固定向量移動。
3. 在Patom上施加一簡諧勢能函數(U),來使Patom被拉離一蛋白質受體等等,其中 分別為兩原子之座標。
本篇作者亦使用SMD方法計算模擬AN02與Hapten交互作用力,並由結果得到交互作用力大小為60± 30 pN。
原文出處:
B. Heymann, H. Grubm?ller, AN02/DNP-hapten unbinding forces studied by molecular dynamics atomic force microscopy simulations, Chemical Physics Letters 303 (1999) 1-9.
參考連結:
http://www.ingentaconnect.com/content/els/00092614/1999/00000303/00000001/art00183
相關參考資料:
InsightII 或 其他MD軟體上實行方法概要
1. SMD計算在GROMACS與 NAMD軟體皆可以實行,其實行文件如下: http://www.ks.uiuc.edu/Training/Tuto

Free energy 計算
貼出者為 derfeng 於Friday, March 02 @ 17:12:37 CST(1752閱讀)
$topictext

分子動力學模擬
貼出者為 derfeng 於Tuesday, February 27 @ 00:00:00 CST(1247閱讀)
$topictext

使用概況隱藏式馬可夫模型模擬蛋白質交互作用位置
貼出者為 slayers 於Saturday, January 13 @ 20:56:41 CST(1254閱讀)
$topictext   動機:隨著越來越多的基因體被完整定序,蛋白質的功能性註解的議題也趨於重要。在本篇研究,研究人員發展出一個新方法,以預測蛋白質和其配體(ligand)交互作用區域的位置,而就目前所知,因為區域家族的類型和位置有不同程度的一致性,使得交互作用位置並不容易被偵測。 結果:研究人員所發展以預測蛋白質和其配體交互作用位置的方法,是使用結構跟序列資料去重新定義一個交互作用概況隱藏式馬可夫模型(ipHMM),這個模型結合了後式解碼演算法(posterior decoding algorithm),去求得交互序列位置的機率,並繼承了概況隱藏式馬可夫模型的效率及能力以進行同源搜尋,這個演算法增加了預測交互作用位置的品質,並適合用做大規模的資料分析。 Friedrich et al. Bioinformatics. Dec 1;22(23):2851-7. (2006) [NCBI原始文獻連結]

利用蛋白質交互作用網路的聚集係數推論拓撲性質
貼出者為 slayers 於Saturday, January 13 @ 20:51:43 CST(1390閱讀)
$topictext  利用蛋白質交互作用網路的聚集係數推論拓撲性質背景:雖然利用高通量(High Throughput)實驗方法所建立的蛋白質交互網路並不完整,他們通常可以用來推論完整交互作用網路的拓撲性質(topology)。根據已知的蛋白質交互網路中,通常少數的點具有與其他蛋白質的高連結度;相反的,多數的點卻只有相當低的連結度,這種拓撲性質和蛋白質交互作用網路的大小無關,但是這種假設,卻可能是因為高通量實驗中的錯誤所導致的。結果:在本篇研究,我們探討部分取樣對平均聚集係數(Clustering coefficient)的影響,以及這些樣本是否可以排除可能的網路拓撲模型。從分析與模擬結果來看,不同的網路拓撲顯示部分取樣會大大降低網路的聚集係數,更進一步,我們將假想的交互作用透過模擬性質接近的蛋白會互相吸引的原理(preferential attachment),以延伸原有的取樣模型,這個延伸模型的模擬結果會顯示出聚集係數與原有網路拓樸的不對稱性,以及隨機連結程度具高度相關。結論:我們的結果顯示完整的交互作用網路應該是高度不對稱,或是至少高度聚集的,雖然從現有的交互作用網路無法推斷出完整的交互作用網路,但是一些高度可能的拓樸性質卻可以排除在外。Friedel el al. BMC Bioinformatics. Nov 30;7:519. (2006) [NCBI原始文獻連結]

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